Bei Gehirnerkrankungen wie Alzheimer, Parkinson-Syndrom, Epilepsie und depressiven Störungen gibt es noch zahlreiche unbekannte Elemente, die uns diese Krankheiten noch nicht in ihrer Ganzheit verstehen lassen. Der Fonds Brain Diseases wurde dazu geschaffen, Antworten auf diese Fragen zu finden.
Der Fonds Brain Diseases unterstützt nicht-klinische Grundlagenforschung an der Universität Zürich in Form von Nachwuchsförderung. Die Mittel des Fonds Brain Diseases setzt die UZH Foundation für jährliche Anerkennungspreise junger Wissenschaftlerinnen und Wissenschaftler in Form des UZH Award for Research in Brain Diseases ein, der 2006 erstmalig vergeben worden ist. Für die Vergabe der Mittel ist ein Förderbeirat zuständig.
Sind Sie Doktorierende/r und suchen nach einer Unterstützungsmöglichkeit, die Ihrer Forschung auf dem Gebiet von Gehirnerkrankungen Auftrieb gibt? Bewerben Sie sich für den Brain Diseases Award und stellen Sie sich einer hochkarätigen Jury, die Ihre Forschungsergebnisse professionell bewertet. Unter allen Einreichungen werden jährlich Preise à 10 000 Franken für besonders bemerkenswerte Forschungsleistungen vergeben. Bitte entnehmen Sie diesem Dokument die Teilnahmebedingungen (in Englisch). Senden Sie Ihre vollständigen Bewerbungsunterlagen jeweils per 30. April in einem PDF-Dokument an Prof. Dr. Amedeo Caflisch.
Teilnahmebedingungen Brain Diseases Award (English)
Der Förderbeirat besteht aus folgenden Mitgliedern:
Prof. Dr. Amedeo Caflisch, Direktor Biochemisches Institut UZH, Vorsitz
Prof. Dr. Sebastian Jessberger, Direktor Institut für Hirnforschung UZH
Prof. Dr. Ben Schuler, Biochemisches Institut UZH
Proliferation und Differenzierung neuraler Stammzellen (NSC) sind für die Kortikogenese während der Entwicklung des Gehirns von entscheidender Bedeutung. Die Rolle der metabolischen Veränderungen in der kortikalen Entwicklung bleibt jedoch weitgehend unklar. Um dies zu untersuchen, hemmten wir die Lipidsynthese in der sich entwickelnden Hirnrinde von Mäusen und menschlichen Hirnorganoiden, was zu Ausbildung einer Mikrozephalie führte. Außerdem wurde eine menschliche Variante der Fettsäuresynthase mit kognitiven Beeinträchtigungen in Verbindung gebracht. Mit Hilfe von Krankheitsmodellen konnten wir sowohl bei Mäusen als auch bei Menschen eine Verbindung zwischen Lipidsynthese, neuraler Stammzellproliferation und Kognition herstellen. Bei beiden Spezies führte die Mutation zu lipotoxischem Stress des endoplasmatischen Retikulums und Defekten der Stammzellproliferation. Insgesamt unterstreichen diese Ergebnisse die grundlegende Funktion und Beteiligung der Lipid-Stoffwechselkontrolle in der Gehirnentwicklung, Neurogenese und Kognition.
TDP-43 ist ein Kernprotein, das oligomerisiert, um verschiedene Aufgaben im RNA-Stoffwechsel zu erfüllen. In den Neuronen von ALS- und FTD-Patienten aggregiert TDP-43 jedoch im Zytoplasma und verliert dadurch seine Funktion. Wie die Oligomerisierung für die TDP-43-Physiologie erforderlich ist und ob ihr Verlust die TDP-43-Pathologie vorantreibt, ist kaum bekannt. Wir zeigen, dass sowohl die Oligomerisierung als auch die RNA-Bindung erforderlich sind, um physiologische Funktionen zu erfüllen und den TDP-43-Kern aufrechtzuerhalten, und dass ihr individueller Verlust die TDP-43-Aggregation über unterschiedliche Wege fördert. Unsere Daten erweitern das mechanistische Verständnis der TDP-43-Physiologie und bieten neue molekulare Einblicke in die im ALS/FTLD-Spektrum beobachtete Aggregat-Heterogenität.
Die frontotemporale lobäre Degeneration (FTLD) ist nach der Alzheimer- und der Parkinson-Krankheit die dritthäufigste neurodegenerative Erkrankung. Ich habe aus autopsierten Gehirnen von vier FTLD-TDP-Patienten Proteinaggregate, so genannte "Amyloidfibrillen", entnommen und sie mit Hilfe der Kryo-Elektronenmikroskopie (Kryo-EM) abgebildet. Mit Hilfe der Kryo-EM konnten wir die atomaren Strukturen der Amyloidfibrillen analysieren und feststellen, dass sie aus TMEM106B bestehen, einem lysosomalen Membranprotein, das zuvor als genetischer Risikofaktor für FTLD-TDP angesehen wurde. Unsere überraschende Entdeckung von TMEM106B-Aggregaten in den Gehirnen von Patienten trägt zu unserem Verständnis der molekularen Grundlagen von FTLD bei.
Mit Blick auf die bisher vergebenen Mittel lässt sich eine erfreuliche Besonderheit feststellen: 19 der 27 Preise für bahnbrechende Ergebnisse in der Gehirnforschung wurden an Doktorandinnen verliehen. Der Brain Diseases Award zeichnet somit nicht nur grosses Innovationspotenzial aus, er fördert gleichzeitig auch Frauen in der Wissenschaft.
2022 Sydney E. Cason, University of Pennsylvania
Sequential dynein effectors regulate axonal autophagosome motility in a maturation-dependent pathway.
2022 Fadi Jacob, Johns Hopkins
A Patient-Derived Glioblastoma Organoid Model and Biobank Recapitulates Inter- and Intra-tumoral Heterogeneity.
2022 Lyle Kingsbury, UCLA
Correlated Neural Activity and Encoding of Behavior across Brains of Socially Interacting Animals.
2021 Ekaterina Friebel, UZH
Single-Cell Mapping of Human Brain Cancer Reveals Tumor-Specifiv Instruction of Tissue-Invading Leukocytes
2021 Dasha Nelidova, University of Basel
Restoring light sensitivity using tunable near-infrared sensors
2021 David Tingley, NYU Neuroscience Institute
Routing of Hippocampal Ripples to Subcortical Structures via the Lateral Septum
2020 Claire Gizowski, UC San Francisco
Interplay between peripheral signals, behaviour and the central clock
2020 Sofie Ährlund-Richter, Karolinska Institute
On the Neuronal Correlates of Cognition: Cell-type specific Circuitry and Function of the Prefrontal
Cortex
2020 Xuyu Qian, Harvard University
Modeling Human Brain Development and Disorders Using HiPSC-derived Organoids
2019 Sara Bottes, UZH
Live imaging of neurogenesis in the adult mouse hippocampus.
2018 Gioele La Manno, Karolinska Institute, Stockholm
RNA velocity in single cells.
2017 Tobias Wauer, University of Cambridge
Structure of the human Parkin ligase domain in an autoinhibited state.
2016 Lisa Traunmüller, University of Basel
Control of neuronal synapse specification by a highly dedicated alternative splicing program.
2015 Anne Maass, University of Magdeburg
Vascular hippocampal plasticity after aerobic exercise in older adults.
2014 Katharina Gapp, UZH
Implication of sperm RNAs in transgenerational inheritance of the effects of early trauma in mice.
2014 Marc Aurel Busche, TU München
Clusters of hyperactive neurons near amyloid plaques in a mouse model of Alzheimer's disease.
2012 Amelie Ebke, LMU München
Novel γ-secretase snzyme modulators directly target presenilin protein.
2013 Sandra Giovanoli, ETH Zurich
Stress in puberty unmasks latent neuropathological consequences of prenatal immune activation in mice.
2011 Stéphanie Vuillermot, ETH Zurich
The recombinant amyloid-beta peptide Abeta1-42 aggregates faster and is more neurotoxic than
synthetic Abeta1-42.
2010 Andreas Vitalis, Washington University in St. Louis
Quantitative characterization of intrinsic disorder in polyglutamine: insights from analysis based on
polymer theories.
2010 Verena Finder, ETH Zürich
The recombinant amyloid-beta peptide Abeta1-42 aggregates faster and is more neurotoxic than
synthetic Abeta1-42.
2008 Carsten Sachse, University of Jena
Paired β-sheet structure of an Aβ(1-40) amyloid fibril revealed by electron microscopy
2009 Susanne Schneider, University of Lübeck
Mutations in the THAP1 (DYT6) gene- a cause of generalized dystonia with prominent spasmodic
dysphonia.
2008 Anat Frydman-Marom, University of Tel Aviv
Cognitive performance recovery of Alzheimer's disease model mice by modulating early soluble
amyloid assemblies.
2007 Eline Vrieseling, University of Basel
Target-induced transcriptional control of dendritic patterning and connectivity in motor neurons by
the ETS gene Pea3.
2007 Marlen Knobloch, UZH
Intracellular Aβ and cognitive deficits precede β-amyloid depositiobloch UZH'Intracellular Aβ and cognitive deficits precede β-amyloid depositiobloch UZH'Intracellular Aβ and cognitive deficits precede β-amyloid deposition in transgenic arcAβ mice.
2006 Mathias Heikenwälder, UZH
Chronic lymphocytic inflammation specifies the organ tropism of prions.
